martes, 7 de septiembre de 2010

Viernes 3 de septiembre, 2010

El dia de hoy repasamos lo que habíamos visto la clase pasada, recordamos que los péptidos están formados por residuos y que dependiendo de el numero de estos se les clasifican en oligo, polipeptidos, o proteínas. También recordamos que existen 4 criterios para la clasificación de proteínas, que pueden ser por su tamaño, forma, por sus productos de hidrolisis, y por su función. Recordamos un poco de la anemia falciforme, que decíamos que era una alteración de un nucleótido a nivel genes (ADN) y que por ese aminoácido sustituido por otro altero la composición de la hemoglobina haciéndola parecer como media luna y esto quitándole la capacidad de transportar el oxigeno por medio de sus hierros. Vimos esto así a grandes rasgos ya que pues era repaso solamente.
Ya entrando en clase dijimos que hay 4 niveles de estructuras de las proteínas.
1 estructura.- Es donde solo nos interesa conocer la secuencia de los aminoácidos (quien va a tras o por delante de quien)
2 estructura.- Secuencias repetitivas de aminoácidos, acomodándose en espacios pequeños.
3 estructura.- Ver en forma tridimensional la forma que adoptan las proteínas.
4 estructura.- (pendiente de ver)****
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Pueden ser de dos tipos:
  • Laminas o hojas Beta que pueden ser de dos tipos: PARALELAS, ANTI PARALELAS
  • Hélices Alfa
La adquisición de forma de estas estructuras proteicas dependen mucho de los enlaces de hidrogeno entre ellos. Ya que cada 4 nucleótidos se va creando un punto de hidrogeno entre el Oxigeno y el Hidrogeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Esta estructura es la combinación de varias estructuras secundarias.
Debido a que esta estructura es una combinación de la segunda, tiene regiones con sus cadenas laterales expuestas las cuales pueden ser cadenas hidrófobas o hidrofilias. En el caso de las regiones hidrófobas van a querer estar alejadas del agua lo mas posible por ende se trataran de esconder o meterse, voltearse para alejarse, obviamente este cambio o movimiento alterara la forma de la proteína por lo cual no hay una forma especifica ya que cada torcedura que de una región se vera alterada.
No solamente las regiones hidrófobas pueden alterar la forma de la estructura sino que existen otras interacciones, tales como:
  • Interacciones hidrófobas ( mencionadas arriba)
  • interacciones por puentes de hidrogeno
  • Interacciones por enlaces Covalentes
  • Interacciones electrostáticas
Todas las mencionadas anteriormente alteran la estructura.
Angel Arellano

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