Martes 7 de septiembre, 2010

Primero repasamos un poco obre la clase anterior y después continuamos con el tema de enzimas, para poder terminarlo ya que hasta aquí va a venir el examen.

Nombre de enzimas

Generalmente el nombre de las enzimas es igual a:

Sustrato + asa o ima

Como por ejemplo lactasa. Donde el sustrato es la lactosa.

Clasificación de las enzimas de cuerdo a su función

1.- Oxidorreductasas

Realizan reacciones redox (oxidación reducción).

2.- Transferasas

Transfieren grupos radicales entre moléculas, es decir si tenemos una proteína con

un sulfidrilo que no necesita, y hay una molécula que si la necesita, la transferasa

lo lleva hasta la molécula.

3.-Hidrolasas

Estas rompen enlaces añadiendo agua, es decir que realizan hidrólisis.

4.- Liasas

Son las que rompen enlaces pero sin añadir agua.

5.- Ligasas

Forman enlaces utilizando energía (ATP).

6.- Isomerasas

Estas voltean a los isómeros cuando es necesario.

Nota: esta clasificación tiene subdivisiones.

Cada enzima tiene un nombre que lleva 4 números, lo cuales explican la reacción a la que va a ayudar la enzima. Como por ejemplo:

ATP fosfotransferasa 2.7.1.1. :

2 Transferasa. ¿Qué hace?

7 Fosfato. ¿Qué mueve o a quien?

1 ¿Quién va a aceptar? (Tipo de molécula que va a acepar al grupo radical)

1 Glucosa

Al igual que las proteínas que no solo están hechas por aminoácido sino también por un grupo proteico (conjugados). Pero en las enzimas se llaman holoenzimas.

La holoenzima esta compuesta por una parte por el grupo proteico llamado apoenzima y uno no proteico conocido como cofactor, el cual se divide en iones pequeños (Mg+, Fe+) y en moléculas de transferencia de electrones (ATP, ADP, NAD,FAD).

El profesor comento que las enzimas tienen un sitio activo que actúa con el sustrato por medio de la superficie de la proteína por medio de enlaces no covalentes (muy débiles).

ES = Es el estado intermedio o en transición que no puede durar mucho tiempo, y por eso este debe ser un enlace débil para que le permita separarse rápidamente, pero lo suficientemente fuerte para que se pueda activar la enzima con el sustrato.

Las enzimas deben de separarse por que son reciclables, es decir que se vuelve a usar con otro sustrato.

La acción de la enzima puede ser reversible pero es muy difícil, y que tendría que invertirse energía, y que en la naturaleza no sucede.

Las enzimas pueden actuar de dos tipos:

1.- Modelo llave - cerradura.

Donde tenemos una enzima y un sustrato y la enzima y el sustrato tienen un sitio donde embonan y al unirse forman el complejo ES (enzima sustrato) y al hacer la reacción se separan en producto.

2.- Enzimas alostericas

En esta a la enzima le falta una parte, la cual se conoce como molécula o proteína reguladora la cual se encarga de cambiar la configuración terciaria de la enzima, y así pueda embonar bien el sustrato en la enzima.

Existen factores que afectan la eficacia enzimática

Cada enzima tiene un sustrato específico. El profesor dijo que las enzimas son como “fresas”, solo trabajan bajo condiciones especificas, si el ambiente cambia se desnaturalizan por lo tanto dejan de funcionar. Es decir que solo trabajan con quien quieren y cuando quieren.

Uno de los factores puede ser el pH. Por ejemplo un enzima que solo puede trabajar a cierto pH, al estar en su pH especifico va a aumentar su desempeño o trabajo, es decir que va a llegar a su punto máximo lo cual se le conoce como pH optimo.

Dependiendo de la enzima que sea va a tener pH óptimo diferente: puede que la enzima pueda trabajar a pH diferente pero va existir uno en el que trabaje excelente (pH optimo). Esto es lo mismo para la temperatura.

Otro puede ser la concentración de sustrato; en esta hay cierta cantidad de enzima trabajando y va a existir un punto en el no pueda aumentar mas su eficacia, por mas que se le agregue sustrato va a permanecer a la misma velocidad. A esto, cuando trabaja al máximo se le conoce como punto de saturación.

La eficacia va a ser proporcional a la cantidad del sustrato siempre y cuando no rebase el punto de saturación.

Rocio Aguilar

Lunes 6 de septiembre, 2010

La clase de hoy comenzó con un repaso de las estructuras secundaria y terciaria. Después el profesor comenzó la clase hablando sobre los enlaces que estabilizan a la estructuras terciarias que son los enlaces covalente, de lo cuales hay muchos tipos. Como:

Puentes de disulfuro

Los cuales son característica de las proteínas, y que es un enlace entre dos átomos de azufre, por lo tanto solo se puede hacer entre cisteínas, y entre mas cisteína tenga una proteína, mas puentes de disulfuro tendrá y será mas compacta o estable, lo cual hace que sea mas difícil romper esa proteína.

El grupo sulfidrilo es muy reactivo; con cualquier molécula que se encuentra hace reacción.

El puente de disulfuro solo se puede producir en proteínas extracelulares, ya que las condiciones reductoras de la célula no dejan que se produzca este enlace.

Estructuras cuaternarias

No todas las proteínas tienen este tipo de estructuras; son varias subunidades (estructuras terciarias) unidas. Y pueden ser iguale o diferentes. Estas subunidades están unidas por enlace covalente usualmente puente de disulfuro.

Cuando tiene dos o más subunidades diferente se llama oligomero y a las subunidades se les llama protomeros. Y cuando todas las subunidades son iguales no se le llama de ninguna manera especial.

Desnaturalización

Es el cambio en la forma de una proteína; generalmente esta es una reacción irreversible. El cambio es en la estructura terciaria.

Nota: el profesor iba a investigar si era un cambio forzado.

Un ejemplo seria la proteína albumina que se encuentra en el huevo, si lo cocemos es imposible volverlo a su estado previo; y un ejemplo reversible es el cabello rizado que debe su forma a los puentes de disulfuro, al alaciar el cabello con la plancha el calor de esa hace que esto enlaces se rompan, pero se vuelven a formar, excepto cuando se le aplica el calor por mucho tiempo, ya que rompe los enlaces estructurales.

Enzimas

Son moléculas de origen proteico que catalizan una reacción acelerándola o desacerándola, siempre y cuando la mejore; es decir que disminuye la energía de activación; esta es la energía requerida para que una reacción suceda. Generalmente (no siempre) hace a una reacción más rápida

Las interacciones entre un proteína y una molécula se le conoce como ligando. Y en las enzimas el ligando es llamado sustrato, y este interactúa con la enzima en un punto especifico llamado sitio activo. Cada enzima tiene por lo menos un sitio activo y es exclusivo para un tipo de sustrato.

Las interacciones son por medio de enlaces covalente, si hay pocos es muy fácil que se separen.

Pero entre mas enlaces covalentes tenga, o se amolde mas es mas fuerte o hay un mayor numero de enlaces. La región que tiene la forma del sustrato es el sitio activo; a otros con la misma superficie la enzima no los reconoce.

Promotores: son molécula que ayudan ala enzima a realizar su función.

Veneno de reacción: son las que no permiten o entorpecen la función de las enzimas.

Rocio Aguilar

Viernes 3 de septiembre, 2010

El dia de hoy repasamos lo que habíamos visto la clase pasada, recordamos que los péptidos están formados por residuos y que dependiendo de el numero de estos se les clasifican en oligo, polipeptidos, o proteínas. También recordamos que existen 4 criterios para la clasificación de proteínas, que pueden ser por su tamaño, forma, por sus productos de hidrolisis, y por su función. Recordamos un poco de la anemia falciforme, que decíamos que era una alteración de un nucleótido a nivel genes (ADN) y que por ese aminoácido sustituido por otro altero la composición de la hemoglobina haciéndola parecer como media luna y esto quitándole la capacidad de transportar el oxigeno por medio de sus hierros. Vimos esto así a grandes rasgos ya que pues era repaso solamente.

Ya entrando en clase dijimos que hay 4 niveles de estructuras de las proteínas.

1 estructura.- Es donde solo nos interesa conocer la secuencia de los aminoácidos (quien va a tras o por delante de quien)

2 estructura.- Secuencias repetitivas de aminoácidos, acomodándose en espacios pequeños.

3 estructura.- Ver en forma tridimensional la forma que adoptan las proteínas.

4 estructura.- (pendiente de ver)****

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Pueden ser de dos tipos:

• Laminas o hojas Beta que pueden ser de dos tipos: PARALELAS, ANTI PARALELAS

• Hélices Alfa

La adquisición de forma de estas estructuras proteicas dependen mucho de los enlaces de hidrogeno entre ellos. Ya que cada 4 nucleótidos se va creando un punto de hidrogeno entre el Oxigeno y el Hidrogeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Esta estructura es la combinación de varias estructuras secundarias.

Debido a que esta estructura es una combinación de la segunda, tiene regiones con sus cadenas laterales expuestas las cuales pueden ser cadenas hidrófobas o hidrofilias. En el caso de las regiones hidrófobas van a querer estar alejadas del agua lo mas posible por ende se trataran de esconder o meterse, voltearse para alejarse, obviamente este cambio o movimiento alterara la forma de la proteína por lo cual no hay una forma especifica ya que cada torcedura que de una región se vera alterada.

No solamente las regiones hidrófobas pueden alterar la forma de la estructura sino que existen otras interacciones, tales como:

• Interacciones hidrófobas ( mencionadas arriba)
• interacciones por puentes de hidrogeno
• Interacciones por enlaces Covalentes
• Interacciones electrostáticas

Todas las mencionadas anteriormente alteran la estructura.

Angel Arellano

Martes 31 de agosto, 2010

Péptidos y proteínas

Primero repasamos un poco sobre la clase anterior; después comenzamos con “péptidos y proteínas”; recordamos la forma típica de un aminoácido, y que el enlace pepitico se forma con la unión del OH de un aminoácido y el H de otro, condensación.

El profesor explico que los aminoácidos raramente se encuentran libres. Y que cuando hay do o mas aminoácidos se les llama péptido; en ese cada ex aminoácido es conocido como residuo y estos se enumeran según la cantidad de residuos del péptido.

Las uniones entre los aminoácidos pueden ser mucha. Pero dependiendo de la cantidad, de estos reciben su nombre:

· De 2 a 10 residuos de aminoácidos, oligopeptido.

· De 10 a 100 residuos de aminoácidos, polipeptido.

· Mas de 100 residuos de aminoácidos, proteína.

Nota: esta calificación puede variar dependiendo del autor.

Una proteína es la unión de 100 o más aminoácidos por medio de enlaces pepiticos, y para clasificarlas existen muchas formas como:

Producto de hidrólisis.

De esta se pueden obtener dos tipos:

· Simples. Esta es cuando al hidrolizar una proteína solo se obtienen residuos de aminoácidos.

· Conjugadas. En esta al hidrolizar la proteína se encuentran además de residuos de aminoácido otras moléculas por ejemplo un carbohidrato.

Es decir que están formadas por dos partes una de aminoácidos y otra que no son aminoácidos, grupo prostético.

Por tamaño.

En esta se clasifican por su peso en:

· Oligopeptidos

· Polipéptidos

· Proteína

Por su forma:

· Fibrosas. Esta tienen una forma más o menos lineal y debe a que sus cadenas laterales se repelen entre ellas, y queda una arriba y otra abajo. No son hidrosolubles (solubles en agua), por ejemplo la piel y el cabello.

· Globulares. Tienen una forma más o menos redondeada, al formarse el Polipéptidos sus cadenas laterales se unen o hay interacción entre ellas y otras quedan afuera. Son hidrosoluble por ejemplo la insulina, hemoglobina y anticuerpos.

· Mixtas. Estas tienen regiones fibrosas y globulares, así que tienen una parte hidrofobica y otra hidrofilica, pueden tener una región más abundante que otra.

De acuerdo a su función:

· Transporte

· Contráctil

· Inmunológica

· Receptores

· Estructural

· Hormonal

Estructuras proteicas

Se refieren al nivel de organización o nivel de complejidad de aminoácidos de una proteína.

· Primaria

· Secundaria

· Terciaria

· Cuaternaria

Primaria: en este tipo de estructura lo importante e la secuencia de los aminoácido quien eta antes de quien. Es decir que solo se dicen los aminoácidos que hay.

Valina-Fenilalanina-Valina-Cisteina

Rocio Aguilar

Lunes 30 de agosto, 2010

El día de hoy repasamos un poco sobre la clase anterior; y después el profesor nos dio la fecha del examen de bioquímica, que era el viernes 10 de Septiembre y que abarcara desde el primer día de clases hasta enzimas, y explico que el lunes 13 de Septiembre será una sesión de retroalimentación y que también se revisaran los exámenes, resúmenes, tareas, participaciones, etcétera. Para otorgar la calificación, y si tenemos alguna reclamación tenemos 3 días después de esa fecha para solicitar una revisión, pero si no asistimos a la revisión no tenemos derecho a reclamar después.

El profesor comenzó la clase con una lista de los 20 aminoácidos y sus abreviaturas, las cuales pueden ser de dos formas, la de una sola letra se usa para expresar muchos aminoácidos por ejemplo ETLHERRKW , que sea mas fácil que escribir el nombre de todos los aminoácidos que lo componen.

	Aminoácido	Abreviatura
1	Lisina	Lys	K
2	Arginina	Arg	R
3	Acido aspártico	Asp	D
4	Histidina	Hi	H
5	Acido glutamínico	Glu	E
6	Asparagina	Asn	N
7	Glutamina	Gln	Q
8	Treonina	Thr	T
9	Tirosina	Tyr	Y
10	Alanina	Alg	A
11	Valina	Val	V
12	Isoleucina	Ile	I
13	Leucina	Leu	L
14	Prolina	Pro	P
15	Metionina	Met	M
16	Triptofano	Trp	W
17	Glicina	Gly	G
18	Cisteina	Cis	C
19	Serina	Ser	S
20	Fenilanina	Phe	F

Después regresamos a la clase pasada sobre el pH, por que al parecer el profesor se equivoco o cometió un error cuando nos explico cuando cambian las formas iónicas por el pH.

PI es punto isoeléctrico, cuando esta en forma Zwitterión a pH 7.

1 catión, todos son positivos, pH 0.

2 anión, todos son negativos, pH 14.

Pero existen pH intermedios entre el catión-punto isoeléctrico y punto isoeléctrico- anión, es decir:

Pk1 es el punto intermedio entre catión y Zwitterión, es decir Pk acido que e el valor de pH en el cual hay conversiones solo de unas moléculas y no de todas; entonces hay:

50% Zwitterión

50% catión

Pk2 o Pk base es el punto intermedio entre anión y Zwitterión, donde hay conversiones solo de unas moléculas y no de toda entonces hay:

50% Zwitterión

50% anión

Todos loa aminoácidos tienen una curva de titulación especifica; ya que su Pk 1, Pk 2 y PI cambia o varia dependiendo de la cadena lateral o radical del aminoácido.

Rocio Aguilar