Jueves 25 de febrero del 2010

La clase de hoy fue la continuación sobre las estructuras de las proteínas.

Estructura Terciaria: Habla sobre la forma tridimensional completa de la proteina, es una unión de muchas hélices alfa y hojas beta. Hay muchas fuerzas que intervienen en esta estructura para poder darle esta forma tridimensional a la proteína, los cuales son:

• Puentes de Hidrogeno
• Dominios
• Hidrofobia
• Enlaces de Disulfuro
• estructuras primaria y secundaria.

Después definimos lo que significa cada uno de estas fuerzas, comenzando con los puentes de Hidrogeno:

1) Puente de Hidrogeno: Enlaces entre moléculas de H2O, son muy débiles. Algo muy interesante de este enlace es que no es un enlace tal cual, si no que son interacciones entre sus cargas eléctricas. Con este enlace es fácil que las moléculas de agua se unan con otras. Un solo puente de Hidrogeno en una molécula esta es débil y fácil de romper, pero si tenemos muchos puentes de Hidrogeno en una molécula hacen que esta sea estable.

Lo que las hacen solubles al agua son sus cargas eléctricas, es decir, ya que una sección es positivo (H+) y otra sección negativa (O-) esto hace que sean polares. Entre más puentes de Hidrogeno hace que la molécula sea más compacta.

2) Dominio: esta es la región de cada proteína, es decir, que región es alfa o beta. Cuando hay muchas regiones beta que alfa o viceversa la secuencia seria lineal.

3) Hidrofobia: los radicales polares y apolares definen la estructura terciaria ya que dependen del lugar de sus radicales polares y apolares para saber si son o no solubles en agua, como ya lo vimos en la clase pasada, seria polar cuando sus radicales están dentro de la molécula pero si estos se encuentran fuera son apolares.

4) Enlaces de Disulfuro: estos ocurren entre 2 aminoácidos que contengan S, un ejemplo seria el aminoácido Cisteína (Cys).

Cuando 2 cisteínas están cerca, estas tienen una fuerza de atracción uniéndose con el azufre de cada aminoácido quitando al Hidrogeno haciendo que la molécula se comprima más y tenga gran estabilidad, ejemplo:

Cisteína

H O

I II

H- N- C- C- O -H

I I

H CH2

I

SH

Cistenina 2

SH

I

CH2

I

COOH -C-NH2

I

H

Dependiendo en qué lugar está la cisteína será más compacta o más grande la molécula, pero si están muy lejos no pueden atraerse, por ello el enlace de Disulfuro depende de los puentes de Hidrogeno para poder acercar a la cisteína una de otra.

5) Estructura primeria y secundaria: recordando sobre el tema de la clase pasada, la estructura terciaria depende de las 2 primeras estructuras ya que estas le da el orden, contenido y que estructura tridimensional tendrá.

Estructura cuaternaria: NO todas las proteínas tienen esta estructura pero si las primeras 3 estructuras. Esta estructura es la unión de varias estructuras terciarias para formar algo más grande y con propiedades diferentes.

Puede constituir de 2 unidades iguales (aminoacido-aminoacido) o diferentes (aminoácido- molécula), un ejemplo seria la hemoglobina que es un monómero, la cual está formada por 4 unidades pero 2 diferentes unidas por enlaces de Disulfuro:

Enlace Disulfuro

α = β
II II
α = β

La unión de varios monómeros se le denominan como “multimeros”.

Las proteínas son muy susceptibles al pH y a los cambios de temperatura, ya que están unidas por puentes de Hidrogeno, las cuales se destruyen al elevar la temperatura o el pH de una sustancia haciendo que cambien su estructura terciaria, a este proceso se le denomina como “desnaturalización”. Esto nos da una idea de por qué las proteínas son tan específicas, ya que por su forma sabremos cual es su funcion.

El proceso de desnaturalización muchas veces es irreversible, por ejemplo, cuando cocemos un huevo y su yema que es liquida al principio se convierte en solida, en este caso el proceso de desnaturalización es irreversible.

Aquí terminamos sobre el tema de las proteínas y comenzamos con una pequeña introducción sobre el tema de“enzimas”.

Enzimas: moléculas que funcionan como catalizadores biológicos, su funcion es modificar la velocidad y/o eficacia de una reacción, es decir, aumentan o disminuyes la velocidad de una reacción haciendo que se obtenga una mayor cantidad de energía sin invertir tanta energía, a este proceso se le denomina “catálisis”. La gran mayoría de las enzimas están hechas de proteínas (aprox. Más del 90%).

Cuando aumenta la velocidad de una reacción es por ayuda de un catalizador positivo, por el contrario, cuando disminuye la velocidad de dicha reacción es por ayuda de un catalizador negativo o inhibidor.

En una reacción no solo se necesitan catalizadores, sino también a otras sustancias en el medio, 2 principales son:

1. Promotores: sustancia que permite que se realice la catálisis

2. Venenos de reacción o catalíticos: sustancia que limita o entorpece la catálisis.

Estas 2 sustancias ayudan o limitan respectivamente la realización de la catálisis, haciendo que esta tenga una mayor eficacia sea lenta o rápida.

Angelica Montaño

Miercoles 24 de febrero del 2010

Después del pase de lista, el profesor pidió a los alumnos de manera aleatoria, le recordaran algunos aspectos vistos en la clase anterior. Una vez hecho esto, se procedió a explicar tres puntos importantes acerca de las proteínas:

1. Clasificación proteica: la categoría de las proteínas se establece según tres criterios:

a) Composición química: según los componentes, las proteínas pueden ser de dos tipos: simples y conjugadas. Las primeras de ellas se caracterizan por que al momento de hidrolizarse, es decir, romper enlaces peptídicos, se obtienen únicamente aminoácidos de las proteínas. Por lo contrario, en las conjugadas, se obtendrán aminoácidos más algún otro tipo de moléculas.

b) Tamaño: según la cantidad de aminoácidos enlazados, las cadenas proteicas pueden ser oligopéptidos(2-10), polipéptidos (10-100) y proteínas (100-más).

c) Forma: existen tres formas diferentes: fibrosas, globulares y mixtas, descritas por separado a continuación:

- Fibrosa: se caracterizan por ser lineales, es decir, los aminoácidos que las conforman adoptan una secuencia de tal manera que quedan con aspecto de una fibra. Este tipo de proteínas se caracteriza por ser insolubles en agua, puesto que los grupos funcionales presentes en los aminoácidos por lo regular son no polares y quedan fuera de la cadena. Algunos ejemplos de proteínas fibrosas son: el colágeno, elastina, queratina, actina y miosina.

- Globulares: adoptan una forma redonda, globular, como la palabra misma lo dice. Se caracterizan por ser solubles en agua gracias a los radicales, mismos que se localizan dentro de la estructura. Ejemplos de ellas son: algunas hormonas, los anticuerpos y la mayoría de las sustancias con importancia biológica.

- Mixtas: pueden tener regiones tanto fibrosas como globulares y presentan las características correspondientes a cada forma.

2. Funciones: las proteínas pueden llevar a cabo distintas tareas dentro de los organismos según sus componentes. Dichas funciones pueden ser:

a) Enzimática: aceleran reacciones químicas celulares.

b) De transporte: por ejemplo la hemoglobina que se encarga de llevar el oxígeno.

c) Contráctil: el ejemplo más claro está dado por la miosina, la cual actúa sobre las fibras musculares.

d) Inmunológica: principalmente funcionan como anticuerpos.

e) Receptores: encargadas de la apertura o cierre de mecanismos, así como del control de crecimiento en tejidos y membrana celular.

f) Estructural: principalmente como tejido conectivo.

g) Hormonas: No son muy comunes, pero sí participan como tal.

3. Estructura proteica: hace referencia a las formas, vistas u organización en la que una proteína puede estar. Son cuatro distintas, pero por hoy solo se describieron dos de ellas:

a) Estructura Primaria: habla del orden o acomodo de los aminoácidos, es decir, qué orden y qué tipo de aminoácidos existen en la secuencia proteica.

b) Estructura Secundaria: describe la composición tridimensional de la estructura de una proteína, la cual puede ser de dos formas: hojas β y hélices α.

- Hélices α: esta configuración es propiciada por los puentes de hidrógenos existentes entre el grupo carboxilo del primer carbono y el grupo amino de otro carbono que ocupe la posición número cuatro en la cadena polipeptídica, es decir, cada cuatro carbonos los aminoácidos estarán haciendo contacto específicamente en estos grupos funcionales, provocando así que la estructura se compacte y adquiera la forma de una hélice.

- Hojas β: el recorrido de las cadenas de aminoácidos puede ser paralela (mismo sentido) o antiparalela (diferente dirección), y en ambos casos se llevan a cabo puentes de hidrógenos entre el grupo carboxilo de una cadena y el grupo amino de la cadena de a lado, lo que le da la forma de acordeón. En otras palabras, los puentes de hidrogenes se realizan entre los grupos funcionales de los aminoácidos vecinos que conforman la cadena polipeptídica.

Una vez aclarada dudas sobre el tema expuesto, la clase se dio por terminada.

Ruth Cortes

Martes 23 de febrero del 2010

a clase comenzó poniéndonos de acuerdo con el profesor Ariel sobre el día en que realizaremos nuestro primer parcial de la materia, acordamos que el día sera el 4 de marzo; continuando con la clase, el tema central del día de hoy fue " Péptidos y Proteínas", para ello definamos, que son los peptidos? Los péptidos son la unión de varios aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cuando tenemos de 2 a 10 aminoacidos unidos se les denomina "oligopeptidos" y cuando tenemos de 10 a 100 aminoácidos unidos entre si se les llama "polipeptidos".

Ahora bien, que es una proteína? una proteína es una cadena de mas de 100 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.Recordando un poco sobre el tema de aminoácidos, estos están formados por un grupo Amino, Hidrógeno, un grupo Radical y un Carboxilo.

Después el profesor nos explico que es un enlace peptídicos, es la unión del grupo Carboxilo (-COOH) de un aminoacido con el grupo Amino (NH2) del otro aminoacido, en el cual ocurre una deshidratacion donde se libera una molecula de agua (H2O).Cabe mencionar que esto es exclusivo en los aminoacidos.

H H OH O

\ / \ //

N C

I Enlace peptidico I

H- C - C N- C- H

I II I I

R O H R

En una cadena de aminoácidos podremos distinguir en un extremo de la cadena un grupo Amino terminal(N-terminal) y en el otro extremo un grupo Carboxilo terminal (C-terminal), estos son útiles para ubicar algunos aminoácidos dentro de la cadena.

N-terminal C-terminal

H H OH O

\ / \ //

N C

I Enlace peptidico I

H- C - C N- C- H

I II I I

R O H R

El profesor nos comento que hay cadenas pequeñas que tienen una función anfótera, esto quiere decir, que tiene la capacidad de actuar como ácido o como base, según las condiciones en las que se encuentre. La carga de los aminoácidos dependen de su grupo Radical que tengan; podemos encontrar a los aminoácidos en las 3 formas de cargas en una misma cadena, como ya las aprendimos en el tema de aminoácidos, las cargas son : aniónica (-), catiónica (+) y zwitterion (neutro).

El profesor añadió 2 conceptos importantes, los cuales son:

• Proteína simple: cadena peptídica donde solo hay aminoácidos.
• Proteína conjugada: cadena peptídica donde, ademas de aminoácidos, encontramos un grupo prostético, el cual es un componente no aminoacídico, es decir, la cadena esta formada por una parte aminoacídica y otra no aminoacídica.

El proceso en el cual destruimos un enlace peptídico por medio de una molecula de agua (H2O),para el cual es necesario tener la cadena de aminoácidos en una solucion acuosa con un pH bajo, se le denomina como Hidrólisis.

Cada polipéptido tiene una secuencia específica, en la cual si se llega a cambiar algún aminoácido dentro su cadena, este pierde su función o parte de ella, por ejemplo:

• Anemia Falciforme: enfermedad genética en la cual, sucede una sustitución de un aminoácido en su cadena. Lo que provoca esta sustitución es que la hemoglobina no cumpla con su totalidad su función haciendo que los eritrocitos no puedan transportar Oxigeno, como resultado el paciente muere.

Concluimos en que las proteínas mas importantes son de cadena muy largas, pero también hay proteínas muy importantes de cadena corta, por ello las proteínas dependen muchísimo de su secuencia. La próxima clase continuaremos con mas sobre las proteínas, las cuales son de vital importancia en nuestro cuerpo para cumplir con sus funciones.

Angelica Montaño

Jueves 18 de febrero del 2010

Después del pase de lista y como resumen de la clase anterior el maestro procedió a escribir en el pizarrón los veinte aminoácidos, que combinados unos con otros, originan la formación de las diversas proteínas. Para ello, se crearon tres columnas, en la primera de ellas se escribió el nombre completo del aminoácido, en la segunda columna la abreviación de tres letras y, por último, en la tercera la letra correspondiente para la identificación de cada uno, quedando de la siguiente manera:

NOMBRE	ABREVIATURA	LETRA UNICA
Lisina	Lys	K
Arginina	Arg	R
Histidina	HIs	H
Acido Aspártico	Asp	D
Acido Glutámico	Glu	E
Asparagina	Asn	N
Glutamina	Gln	Q
Treonina	Thr	T
Tirosina	Tyr	Y
Alanina	Ala	A
Valina	Val	V
Leucina	Leu	L
Isoleucina	Ile	I
Prolina	Pro	P
Fenilalanina	Phe	F
Metionina	Met	M
Triptófano	Trp	W
Glicina	Gly	G
Cisteina	Cys	C
Serina	Ser	S

Algo importante de mencionar es que las tres letras asignadas para la abreviación del nombre del aminoácido, corresponde en su mayoría a iniciales del nombre de éstos en el idioma inglés; por otro lado, la letra única es empleada en su mayoría en el momento de trabajar con la extensa cantidad de información del código genético.

Una vez escritos los aminoácidos se trataron y explicaron tres conceptos muy importantes, estos fueron:

1. Punto Isoeléctrico (P.I.) hace referencia al valor en la escala de pH (desde cero hasta catorce) donde el 100% de las moléculas de un aminoácido se encuentran en forma Zwitterion, es decir, aquel punto donde no se genera carga positiva ni negativa. Cabe mencionar que cada uno de los aminoácidos tiene su propio punto isoeléctrico, y que al hablar de forma Zwitterion no significa que la molécula se encontrará en un pH de siete, es decir, un pH neutro.

2. Curva de titulación: curva representada gráficamente, cuya finalidad es indicar las distintas formas o etapas en las que un aminoácido pasa por la categoría de catión, Zwitterion y/o anión, según la escala de pH, es decir, se toma en cuenta la concentración de hidrogeniones y de hidroxilos para determinar si el medio es acido o básico.

3. pK: es el punto medio del punto isoeléctrico, en otras palabras, aquella región en la escala de pH donde del 100% de las moléculas del aminoácido 50% serán catiónicas y el otro 50% Zwitterionicas y/o 50% aniónicas y el 50% restante Zwiterrionicas. Es decir, existe un pk ácido y un pk básico, respectivamente.

Ruth Cortes