Lunes 22 de marzo del 2010

“Lípidos”

**Concepto

Son biomoleculas las cuales tienen en común ser sustancias insolubles en agua (H2O) y solubles en solventes polares.

**Características

o Se les puede considerar un grupo heterogéneo ya que químicamente, no tienen nada en común.

o Nos podemos dar cuenta que estos son bastante notarios en el cuerpo humano.

o Sirven para almacenar energía que lentamente utilizaremos, ósea sirve de energía de reserva.

o La mayoría de las hormonas y vitaminas son lípidos.

o Un ejemplo de lípidos es el colesterol; necesariamente este es indispensable para nuestro organismo y cualquier tipo de grasa, ya que nos dan lo que es la estructura a nivel celular.

**Clasificación

Los acomodan de acuerdo a su función y no tanto a su estructura y se dividen en 6 grupos principalmente:

1. Ácidos Grasos

2. Triaciglicéridos

3. Esteres de Ceras

4. Fosfolípidos

5. Esfingolípidos

6. Isoprenoides

Brenda Zarate

Jueves 18 de marzo del 2010

Ø POLISACARIDOS

Son biomoleculas formadas por muchos monosacáridos. Están entre los glúcidos y sirven de reserva energética y estructural. Se unen por enlaces glucosidicos y tienen un peso molecular muy elevado.

Se descompone por hidrólisis. Los polisacáridos se dividen en:

HOMOGLUCANOS

§ Polisacárido donde sus constituyentes son de un mismo azúcar.

HETEROGLUCANOS

§ Polisacárido donde sus constituyentes son de diferentes azucares.

v Molecula grande de carbohidrato contiene muchas moléculas de azúcar vinculadas químicamente entre si. En otras palabras es igual que un polisacárido.

Ø HOMOGLUCANOS

ALMIDON

§ Formado por amilasa y amilopeptina. La amilasa esta constituida por unidades de glucosa unidas entre ellas por enlaces α 1-4.

§ Las amilopeptinas son unidades de azucares unidos por enlaces α 1-6.

§ El almidón es polisacárido principal de reserva de la mayoría de los vegetales y la principal fuente de calorías de la mayoría de la humanidad.

§ Se encuentra en la mayoría de los cereales utilizados para la elaboración del pan.

GLUCOGENO

§ El carbohidrato de almacenamiento de energía de los vertebrados.

§ Se encuentran en células hepáticas y musculares.

§ Tiene estructura semejante ala amilopepetina excepto que tiene muchos más puntos de ramificación.

§ En las regiones más externas de las moléculas de glucógeno, los puntos de glucógeno no están tan cercanos debido a que la molécula está más compacta que los polisacáridos.

CELULOSA

§ Polisacárido compuesto exclusivamente de glucosa, rígido insoluble en agua y contiene miles de unidades β- glucosa.

§ Es la biomolécula orgánica más abundante de la biomasa terrestre.

§ Formada por uniones β 1-4

§ Tiene estructura lineal o fibrosa con múltiple puentes de hidrogeno entre los grupos OH haciéndolos impermeables al agua.

§ Es un polisacárido estructural en plantas.

§ Ejemplo: el ejemplo más puro es el algodón.

Ø HETEROGLUCANOS

GLUCOSAMINOGLUCANOS

§ Polisacáridos con unidades de azúcar modificados como aminoazucares, azucares asulfatados, azucares ácidos y N- acetil derivados.

§ Están compuestos por un azúcar acido, un aminoácido y un aminoazucar. El aminoazucar puede ser D- glucosamina o D- galactosamina.

§ Puede llevar un grupo sulfato en el carbón 4 o 6 en el nitrógeno no acetilado.

§ Un azúcar acido puede ser un acido D- glucoronico o L-iduronico, menos en el queraton sulfato en el que hay una galactosa, donde su posición es 1-4 β.

GLUCANOS N y GLUCANOS O

§ Se encuentran en los mamíferos. Están unidos a proteínas.

§ Son proteínas periféricas de la membrana.

§ Los oligosacaridos con enlace O tienen un disacárido central.

§ Ejemplo:

§ Manosa, galactosa, glucosa, fucosa, acido-N-acetil neuraminico.

Pamela Cortez

Martes 16 de marzo del 2010

Antes de dar inicio con la clase de hoy, el profesor nos pidió de favor le contestáramos una encuesta, misma que no duró en responderse más de cinco minutos. Seguido de esto se realizó el pase de lista y se anunció en el pizarrón el tema que se vería, el cual era “GLUCOSIDOS”. Para lograr el entendimiento de éstos, la clase se desarrolló de la siguiente manera:

1. Se recordó que la unión de un aldehído con un alcohol, crea una molécula hemiacetal, la cual contendrá un grupo -OH y un residuo -OR unidos a un mismo átomo de carbono.

2. Así mismo se mencionó que una molécula hemicetal es aquella que se origina por la unión de una cetona con un alcohol.

3. Ahora bien, si a una molécula hemicetal o a una molécula hemiacetal se le une a un grupo OH, el resultado será una molécua cetal o acetal, respectivamente. Es importante mencionar que el grupo OH que se adherirá puede provenir de cualquier grupo no glucosídico, es decir, no precisamente de otro monosacárido.

4. Se conoce como glucósido a la unión de un monosacárido con otro monosacárido, o a la unión de un monosacárido con un compuesto no glúcido, el cual contiene un grupo OH a través del cual se realiza el enlace.

5. Los nombres de los glucósidos especifican las moléculas que se están uniendo.

6. Así como los aminoácidos tienen la capacidad de unirse a través de enlaces peptídicos para la formación de las proteínas, los carbohidratos se unen mediante enlaces glucosídicos para la formación de disacáridos o polisacáridos. Dicha unión produce una molécula de agua, ya que un hidrógeno de un monosacárido y un grupo OH de otro monosacárido se pierden, lo que ocasiona la producción de H₂O.

7. Los enlaces glucosídicos pueden ser hidrolizados, es decir, pueden romperse a través de la adición de una molécula de agua, lo que provoca la separación de azúcares.

8. Cuando existen dos monosacáridos unidos a través de un enlace glucosídico, tenemos un DISACARIDO.

9. El enlace glucosídico puede suceder en cualquier grupo OH de un monosacárido y adquiere los nombres de alfa o beta según la localización del grupo OH al unirse a otro grupo radical OH de otra estructura. Por lo tanto, si la unión se realiza y el grupo OH queda hacia arriba será un enlace glucosídico beta, por otra parte, si el grupo OH donde se lleva a cabo el enlace queda hacia abajo, será un enlace glucosídico alfa.

10. Finalmente, se dejó como tarea investigáramos en qué consistía la reacción de Benedict.

11. Una vez dicho esto, la clase se dio por terminada.

Ruth Cortes

Martes 9 de marzo del 2010

Querido diario de bioquímica;

Después de algunos días, estamos retomando nuestras clases “normales” e iniciando con un nuevo tema; “Carbohidratos”

Primeramente podemos decir que un carbohidrato es; una fuente de energía natural a corto plazo, como ejemplo bastante conocido podíamos mencionar la glucosa.

- Funciones:

Anteriormente se decía que los carbohidratos, solo eran lo anterior mencionado, pero para el día de hoy se conocen diferentes funciones que estos nos proporcionan, tal es el caso de la celulosa, que en las plantas tiene una función bastante especializada, la cual les otorga su estructura.

Funciona también como una señalización celular en la membrana y como;

Glucidoma; el cual secuencias de carbohidratos forman ciertas codificaciones parecidas al del ADN.

- Composición:

Los carbohidratos están compuesto s de:

- C, H, O

- un grupo aldehído; C-O-H

- o un grupo cetona; C=O

- Y muchos grupos hidroxilos OH

- Clasificación:

Esta depende del tipo de grupo radical que tengan;

- Aldosas; si su grupo radical es aldehído

- Cetosas; si su grupo radical es cetona

Comúnmente llamamos carbohidratos a los azucares y almidones

Así una unidad pequeña de azúcar lo llamamos; monosacáridos.

Los monosacáridos tienen la capacidad de unirse y formar polímeros, dependiendo que tan corta o larga sea la cadena de estos mismos, los llamamos:

- Disacárido

- Oligosacarido

- Polisacárido

Generalmente los carbohidratos se representan en forma vertical, por medio de las “Estructuras de Fischer”, en las cuales podemos decir que los elementos que se encuentren de forma vertical simularan que van hacia la parte anterior, y los elementos encontrados de manera horizontal simularan que van hacia la parte posterior de la estructura.

Como carbohidratos más sencillos tenemos;

- Gliceraldheido

- Dihidroxiacetona

De ellos derivan los demás carbohidratos más largos.

Dependiendo los carbonos que conformen a un monosacárido podemos mencionar los siguientes;

- Triosa, con tres carbonos

- Tetrosas, con cuatro carbonos

- Pentosa, con cinco carbonos

- Hexosa, con seis carbonos

Existen también isómeros derivados de carbohidratos, en los cuales se encuentra un carbono quiral invertido, cambiando completamente la función de cierto carbohidrato, a este tipo de isómeros los llamamos: Epimero.

De una manera más conceptual definimos a un epimero; como los diastereoisómeros que se diferencian en la configuración de un único carbono quiral.

Como dato curioso se dijo que, generalmente el grupo aldehído se encontraba en el primer carbono de la estructura, y un grupo cetosa, era más común encontrarlo en el segundo carbono.

De esta manera terminamos la clase de hoy, claro no sin antes dejar una pequeña tarea, la cual fue buscar los nombres y estructuras de los monosacáridos desde triosa hasta hexosa, claro basándonos en la estructura de Fischer.

Mara Rodriguez

Martes 2 de marzo del 2010

uerido diario de Bioquímica:

En la clase de hoy continuamos hablando sobre el tema de Enzima; pero de una forma muy peculiar hoy analizamos su función, la cual la expresamos de la siguiente manera;

E + S <- ---> ES ----> = EP <---- -> E + P

E= enzima

S= sustrato

P= producto

Donde dependiendo la fase en la que se encuentren será en la que estén unidas, así mismo presentan Enlaces Débiles ya que pueden modificarse.

Antes de que se unan:

1. La enzima y el sustrato pueden interactuar en forma de llave de herradura (embonan perfectamente) en esta el sustrato se modifica y realiza su función.

2. La enzima interactúa con el sustrato son embonar, haciendo que este modifique su forma dejando un sitio activo abierto para que este realice su función en otro lugar. A lo que se le llama ajuste inducido.

Así mismo existen factores que pueden afectar la actividad enzimática, tales como:

· Concentración del sustrato:

Ya que a niveles bajos de concentración se agrega una cierta cantidad de sustrato, se acelerara dicha reacción, si se continua agregando sustrato llega a un punto de saturación, es decir, que aunque se le siga agregando mas sustrato la reacción llegara a su tope o nivel máximo.

· Temperatura:

Cada enzima tendrá su temperatura óptima, el cual será el punto donde la reacción alcance su mayor potencial para la realización de su función.

· pH:

Es decir, cada enzima realizara su función a niveles de pH distinto.

Mara Rodriguez

Lunes 1 de marzo del 2010

Una vez realizado el pase de lista, se procedió con la continuación del tema acerca de las enzimas en el siguiente orden:

- Las enzimas actúan sobre moléculas llamadas sustratos.

- Un sustrato es aquel compuesto químico que se transforma en un producto en una reacción enzimática.

- De acuerdo al sustrato sobre el cual una enzima actúa, ésta recibe su nombre más la terminación “asa”. Ejemplo: amilasa.

- Las enzimas se clasifican según sus funciones en seis grupos principalmente, los cuales son:

1. Oxidoreductasas: llevan a cabo reacciones de oxidación y/o reducción, es decir, ayudan en la transferencia de electrones.

2. Transferasas: encargadas de transferir grupos radicales entre moléculas.

3. Hidrolasas: realizan las reacciones de hidrólisis, es decir, rompen enlaces a través de la adición de una molécula de agua.

4. Liasas: rompen enlaces sin agregar agua y forman enlaces dobles.

5. Ligasas: unen moléculas a través de la utilización de ATP.

6. Isomerasas: forman isómeros, en otras palabras, modifican la conformación de la molécula.

- Otra clasificación existente para las enzimas es aquella que se realiza a través del empleo de cuatro dígitos, donde el primer número indica el tipo de enzima que es o lo que hace; el segundo dígito hace referencia al subgrupo o subclase donde se encuentra; el tercer número representa las características particulares que debe presentar cierta molécula para que la enzima pueda trabajar sobre ella y, finalmente, el cuarto dígito indica hacia qué molécula específicamente se van a transferir los electrones de la totalidad de moléculas que contengan las características especificas del punto número tres.

Ejemplo: ATP fosfotransferasa 2.7.1.1

2= es una enzima del tipo transferasa

7= pertenece al subgrupo de las fosfotransferasas

1= el grupo que pueda aceptarla, será aquel que contenga un hidroxilo.

1= de todas las moléculas que contienen hidroxilos, únicamente la glucosa puede aceptar los electrones.

- El sitio activo es la parte de la enzima que actúa con el sustrato.

- Para que una enzima pueda actuar dependerá de su forma y del sitio activo. Este último debe estar libre, puesto que si está obstruido, oculto o modificado la enzima no puede realizar su función.

- Holoenzima: aquella enzima compuesta por una parte proteica llamada apoenzima y otro no proteica llamada cofactor.

- Existen dos tipos distintos de cofactores:

1. Iones: como magnesio y cloro, etc.

2. Moléculas de tranferencia de electrones: +NAD, NADH, +FAD, FADH, etc.

- Finalmente, se mencionó que por lo regular las enzimas trabajan en cantidades pequeñas. Además éstas no se consumen, es decir, catalizan una reacción y quedan disponibles para otras

.

Con esto último, la clase se dio por terminada.

Ruth Cortes

Jueves 25 de febrero del 2010

La clase de hoy fue la continuación sobre las estructuras de las proteínas.

Estructura Terciaria: Habla sobre la forma tridimensional completa de la proteina, es una unión de muchas hélices alfa y hojas beta. Hay muchas fuerzas que intervienen en esta estructura para poder darle esta forma tridimensional a la proteína, los cuales son:

• Puentes de Hidrogeno
• Dominios
• Hidrofobia
• Enlaces de Disulfuro
• estructuras primaria y secundaria.

Después definimos lo que significa cada uno de estas fuerzas, comenzando con los puentes de Hidrogeno:

1) Puente de Hidrogeno: Enlaces entre moléculas de H2O, son muy débiles. Algo muy interesante de este enlace es que no es un enlace tal cual, si no que son interacciones entre sus cargas eléctricas. Con este enlace es fácil que las moléculas de agua se unan con otras. Un solo puente de Hidrogeno en una molécula esta es débil y fácil de romper, pero si tenemos muchos puentes de Hidrogeno en una molécula hacen que esta sea estable.

Lo que las hacen solubles al agua son sus cargas eléctricas, es decir, ya que una sección es positivo (H+) y otra sección negativa (O-) esto hace que sean polares. Entre más puentes de Hidrogeno hace que la molécula sea más compacta.

2) Dominio: esta es la región de cada proteína, es decir, que región es alfa o beta. Cuando hay muchas regiones beta que alfa o viceversa la secuencia seria lineal.

3) Hidrofobia: los radicales polares y apolares definen la estructura terciaria ya que dependen del lugar de sus radicales polares y apolares para saber si son o no solubles en agua, como ya lo vimos en la clase pasada, seria polar cuando sus radicales están dentro de la molécula pero si estos se encuentran fuera son apolares.

4) Enlaces de Disulfuro: estos ocurren entre 2 aminoácidos que contengan S, un ejemplo seria el aminoácido Cisteína (Cys).

Cuando 2 cisteínas están cerca, estas tienen una fuerza de atracción uniéndose con el azufre de cada aminoácido quitando al Hidrogeno haciendo que la molécula se comprima más y tenga gran estabilidad, ejemplo:

Cisteína

H O

I II

H- N- C- C- O -H

I I

H CH2

I

SH

Cistenina 2

SH

I

CH2

I

COOH -C-NH2

I

H

Dependiendo en qué lugar está la cisteína será más compacta o más grande la molécula, pero si están muy lejos no pueden atraerse, por ello el enlace de Disulfuro depende de los puentes de Hidrogeno para poder acercar a la cisteína una de otra.

5) Estructura primeria y secundaria: recordando sobre el tema de la clase pasada, la estructura terciaria depende de las 2 primeras estructuras ya que estas le da el orden, contenido y que estructura tridimensional tendrá.

Estructura cuaternaria: NO todas las proteínas tienen esta estructura pero si las primeras 3 estructuras. Esta estructura es la unión de varias estructuras terciarias para formar algo más grande y con propiedades diferentes.

Puede constituir de 2 unidades iguales (aminoacido-aminoacido) o diferentes (aminoácido- molécula), un ejemplo seria la hemoglobina que es un monómero, la cual está formada por 4 unidades pero 2 diferentes unidas por enlaces de Disulfuro:

Enlace Disulfuro

α = β
II II
α = β

La unión de varios monómeros se le denominan como “multimeros”.

Las proteínas son muy susceptibles al pH y a los cambios de temperatura, ya que están unidas por puentes de Hidrogeno, las cuales se destruyen al elevar la temperatura o el pH de una sustancia haciendo que cambien su estructura terciaria, a este proceso se le denomina como “desnaturalización”. Esto nos da una idea de por qué las proteínas son tan específicas, ya que por su forma sabremos cual es su funcion.

El proceso de desnaturalización muchas veces es irreversible, por ejemplo, cuando cocemos un huevo y su yema que es liquida al principio se convierte en solida, en este caso el proceso de desnaturalización es irreversible.

Aquí terminamos sobre el tema de las proteínas y comenzamos con una pequeña introducción sobre el tema de“enzimas”.

Enzimas: moléculas que funcionan como catalizadores biológicos, su funcion es modificar la velocidad y/o eficacia de una reacción, es decir, aumentan o disminuyes la velocidad de una reacción haciendo que se obtenga una mayor cantidad de energía sin invertir tanta energía, a este proceso se le denomina “catálisis”. La gran mayoría de las enzimas están hechas de proteínas (aprox. Más del 90%).

Cuando aumenta la velocidad de una reacción es por ayuda de un catalizador positivo, por el contrario, cuando disminuye la velocidad de dicha reacción es por ayuda de un catalizador negativo o inhibidor.

En una reacción no solo se necesitan catalizadores, sino también a otras sustancias en el medio, 2 principales son:

1. Promotores: sustancia que permite que se realice la catálisis

2. Venenos de reacción o catalíticos: sustancia que limita o entorpece la catálisis.

Estas 2 sustancias ayudan o limitan respectivamente la realización de la catálisis, haciendo que esta tenga una mayor eficacia sea lenta o rápida.

Angelica Montaño

Miercoles 24 de febrero del 2010

Después del pase de lista, el profesor pidió a los alumnos de manera aleatoria, le recordaran algunos aspectos vistos en la clase anterior. Una vez hecho esto, se procedió a explicar tres puntos importantes acerca de las proteínas:

1. Clasificación proteica: la categoría de las proteínas se establece según tres criterios:

a) Composición química: según los componentes, las proteínas pueden ser de dos tipos: simples y conjugadas. Las primeras de ellas se caracterizan por que al momento de hidrolizarse, es decir, romper enlaces peptídicos, se obtienen únicamente aminoácidos de las proteínas. Por lo contrario, en las conjugadas, se obtendrán aminoácidos más algún otro tipo de moléculas.

b) Tamaño: según la cantidad de aminoácidos enlazados, las cadenas proteicas pueden ser oligopéptidos(2-10), polipéptidos (10-100) y proteínas (100-más).

c) Forma: existen tres formas diferentes: fibrosas, globulares y mixtas, descritas por separado a continuación:

- Fibrosa: se caracterizan por ser lineales, es decir, los aminoácidos que las conforman adoptan una secuencia de tal manera que quedan con aspecto de una fibra. Este tipo de proteínas se caracteriza por ser insolubles en agua, puesto que los grupos funcionales presentes en los aminoácidos por lo regular son no polares y quedan fuera de la cadena. Algunos ejemplos de proteínas fibrosas son: el colágeno, elastina, queratina, actina y miosina.

- Globulares: adoptan una forma redonda, globular, como la palabra misma lo dice. Se caracterizan por ser solubles en agua gracias a los radicales, mismos que se localizan dentro de la estructura. Ejemplos de ellas son: algunas hormonas, los anticuerpos y la mayoría de las sustancias con importancia biológica.

- Mixtas: pueden tener regiones tanto fibrosas como globulares y presentan las características correspondientes a cada forma.

2. Funciones: las proteínas pueden llevar a cabo distintas tareas dentro de los organismos según sus componentes. Dichas funciones pueden ser:

a) Enzimática: aceleran reacciones químicas celulares.

b) De transporte: por ejemplo la hemoglobina que se encarga de llevar el oxígeno.

c) Contráctil: el ejemplo más claro está dado por la miosina, la cual actúa sobre las fibras musculares.

d) Inmunológica: principalmente funcionan como anticuerpos.

e) Receptores: encargadas de la apertura o cierre de mecanismos, así como del control de crecimiento en tejidos y membrana celular.

f) Estructural: principalmente como tejido conectivo.

g) Hormonas: No son muy comunes, pero sí participan como tal.

3. Estructura proteica: hace referencia a las formas, vistas u organización en la que una proteína puede estar. Son cuatro distintas, pero por hoy solo se describieron dos de ellas:

a) Estructura Primaria: habla del orden o acomodo de los aminoácidos, es decir, qué orden y qué tipo de aminoácidos existen en la secuencia proteica.

b) Estructura Secundaria: describe la composición tridimensional de la estructura de una proteína, la cual puede ser de dos formas: hojas β y hélices α.

- Hélices α: esta configuración es propiciada por los puentes de hidrógenos existentes entre el grupo carboxilo del primer carbono y el grupo amino de otro carbono que ocupe la posición número cuatro en la cadena polipeptídica, es decir, cada cuatro carbonos los aminoácidos estarán haciendo contacto específicamente en estos grupos funcionales, provocando así que la estructura se compacte y adquiera la forma de una hélice.

- Hojas β: el recorrido de las cadenas de aminoácidos puede ser paralela (mismo sentido) o antiparalela (diferente dirección), y en ambos casos se llevan a cabo puentes de hidrógenos entre el grupo carboxilo de una cadena y el grupo amino de la cadena de a lado, lo que le da la forma de acordeón. En otras palabras, los puentes de hidrogenes se realizan entre los grupos funcionales de los aminoácidos vecinos que conforman la cadena polipeptídica.

Una vez aclarada dudas sobre el tema expuesto, la clase se dio por terminada.

Ruth Cortes